Merhaba Dünya Bu Şimdilik bir deneme yazısıdı
NOT: Yukarıda Zenginleştirilmiş metin görümündeki PDF halinden okumanızı tavsiye ediyorum. Microsoft Word’te kullanılan bir takım elementler WordPress Editörde desteklenmediği için alttaki yazı düz yazı şeklinde görülmektedir. Lütfen PDF’teki resim şeklinde okuyunuz bu düz yazı kısmı Arama Motorları için eklenmiştir.
5-Miyoglobin ve Hemoglobin
★★★Miyoglobin ve Hemoglobin farklarını bil.
Hemoglobin: Hem + globulin Hem: Fe+porfirin
Hemoglobin:
- O2 Taşınmasında kullanılır.
- pH dengesinde tampon görevi görür★★
- Direkt hemostaz sağlanamsında en önemli proteindir. ★★
- Hemoglobin akciğerlerde O2 bağlayıp birkaç saniyede en uzak noktalara taşır.
O2 : Karbonik asit şeklinde kana geçerek atılmak üzere akciğerlere taşınırken pH değerinde bir değişkiliğinin olmaması Hemoglobinin rol aldığı bir olaydır.
Hemoglobin:
- Dört alt birim taşır
- Quarterner yapıda.
- Dört alt birimden oluşur.
- Eritrositlerde bulunur.
- O2 taşır. ★★
- Kana kırmızı rengini Hemoglobin verir.
- Taşıyıcı olduğu için O2’i kolay bağlar-kolay bırakır.
- O2-saturasyon eğrisi sigmoid.
- Hemoglobin Oranı: Erkek : %14-18 gr Kadın: %12-15 gr
Miyoglobin:
- Tek alt birim taşır.
- Tersiyer yapıda
- Hemoglobin’e göre daha basit bir protein.
- Kas dokusunda bulunur. O2’yi bağalayarak depo eder. ★★
- Kasa kırmızı rengini Miyoglobin verir.
- Düşük O2 konsantrayonlarında da O2’le doygun hale gelebilir.
- Parsiyelr O2 basıncı 20mmHg’ta düştüğüde bile O2’i bırakmaz.
- O2-saturasyon eğrisi hiperboliktir.
- PO2: 5mmHg olursa Miyeoglobin O2’i serbest bırakır.
- Miyoglobin’in O2’e olan ilgisi Hemoglobin’e göre daha fazladır.
- O2’i çok kolay bağlar çok zor bırakır.
- Miyoglobin ve Hemoglobin’de O2 bağlayan bölgelerde ferroprotoporfirin (hem) bulunur. ★
- Miyoglobin’in 27 aminoasiti Hemoglobininkilerle aynı (Hb’de toplam 153 bulunur.)
Hem:
- 4 pirol halkası (porfirin)+ Fe
- Kırmızı rengi verir.
- Apoproteinin prostetik grubuna bağlanır.
Bitkilerin yeşil rengini:
Klorofil :Magnezyum-Porfirin bileşiği verir.
★★★Demir-Porfirin bileişkleri:
Sitokromlar,Sitokromoksidaz,Katalz,Peroksidaz,Hemoglobin ,Miyoglobin
Miyoglobin:
- Kaslarda O2 depolanmasını sağlar.
- Miyoglobin Aminoasilerininin 3/4’i birbirine kısa zincirle bağlıdır.
- 8 tane alfa-heliks yapısı var.
- 153 tane aminoasit içerir.
- Prolin sarmal yapının son kısmında.
- Lösin,Valin,Metiyonin,Fenilalanin,Histidin İç Kısımda
- Globüler bir protein ve suda çözünür. ☆
- Hem gurubu iç kısmında yerleşmiştir.
- Miyoglobin 2.derece tampon görevi görür / Hemoglobinden sonra. ☆
Deokihemoglobin/Deoksimyoglobin : O2 serbesttir bunlar O2 bağlayabilir.
★★★Fe’nin 6.kordisyonunda boş bir yapı var ve O2 gelip buraya bağlanarak Oksihemoglobin /Oksimyoglobin olur.
1 tane Hemoglobin 4 tane O2 bağlar.
Yapısı bozulmadığı için Hb ve Mb O2’den ayrılırsa da tekrar bağlanabilir.
★★★Fe: Su bağlanınca yapısı bozulur . Fe+3 olur O2 bağlayamaz.
CO : O2 ile yarışarak Hemoglobin ve Miyoglobin’e bağlanır.
Alakalı Gönderiler
Hemoglobin ve Miyoglobin’in CO ilgisi O2’den 200-250 kat fazla.
★HbA1:2α,2β Hb içerisinde yüzde olarak en fazla olandır. (%97-98)
HbAF:2α,2δ
HbS:2α,2S Hücrelerde kristalleşip hemolize neden olur.
HbA: Yetişkin hemoglobini.
HbF: Yenidoğanda fazla. Fetal hemoglobin. Doğumdan sonra HbA1’e döner.
HbH: α-zinciri içermeyen onun yerine 4 β-zinciri içeren hemoglobindir.
HbBart: α-zinciri içermeyen onun yerine 4 γ-zinciri içeren hemoglobindir. α -talasemili hastaların kanında saptanırlar.
Orak Hücre Anemisi : Beta zincirinde glutamik asit yerine valin geçmesi ile oluşur.
(Polar olmayan aa polar aa ile yer değiştirir) Bunun sonucunda HbS oluşur. ★
Hemoglobin bileşiklerini bil ★★★
★Fizyolojik Hemoglobinler: HbA1,HbA2,HbF
★Patolojik Hemoglobinler: HbS,HbH,HbBart
Hemoglobin Bileşikleri:
- Oksihemoglobin (O2-Hb)
- Karbaminohemoglobin (CO2-Hb)
- Karboksihemoglobin (CO-Hb)
- Sulfhemoglobin :Oksihemoglobin ile H2S’ün reaksiyonlaşması sonucu oluşan yeşil-sarı renkli bir hemoglobin bileşiğidir.